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October 9, 2009

Chemienobelpreis 2009 für die Entschlüsselung des inneren Aufbaus der Ribosomen

Chemienobelpreis 2009 für die Entschlüsselung des inneren Aufbaus der Ribosomen

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Veröffentlicht: 12:34, 9. Okt. 2009 (CEST)
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Schematische Darstellung der Arbeitsabläufe in einem Ribosom

Ada Yonath

Stockholm (Schweden), 09.10.2009 – Venkatraman Ramakrishnan (Vereinigtes Königreich), Thomas A. Steitz (USA) und Ada E. Yonath (Israel) sind die diesjährigen Preisträger des Chemienobelpreises. Ihre Forschungen ergänzten sich dabei, die innere Struktur der Ribosomen, eines Zellorganells, aufzuklären.

Ribosomen sind sozusagen die Proteinfabriken im Innern jeder Zelle. Sie dekodieren die Sequenzen von Aminosäuren auf der Boten-RNA, die Kopien der Informationen auf den Chromosomen im Zellkern sind (genauer: der Gene auf den Chromosomen). Die Reihenfolge der Aminosäuren ist entscheidend für die spätere Struktur und Funktion der körpereigenen Proteine, die die Stoffwechselvorgänge im Körper der Lebewesen steuern beziehungsweise selbst Teil des Stoffwechselprozesses sind. Dazu gehören Enzyme, die unsere Verdauung erst ermöglichen, oder das Hämoglobin, das den roten Farbstoff unseres Blutes bildet und ohne das das Blut keinen Sauerstoff binden könnte. Jede Zelle verfolgt dabei ihr eigenes Programm, das vom Zellkern aus gesteuert wird.

Aufgrund dieser zentralen Bedeutung der Ribosomen als Proteinfabriken galt ihnen schon lange die Aufmerksamkeit der Wissenschaft. Das Problem dabei: Wie soll man hineinsehen? Die Lösung bestand in einem neuen Verfahren, der Röntgenkristallographie. Ada Yonath begann bereits in den 1960-er Jahren an diesem Verfahren zu arbeiten. Dabei wird eine Gewebeprobe kristallisiert und anschließend mit Röntgenstrahlen beschossen. Die Röntgenstrahlen werden dabei in charakteristischer Weise abgelenkt. Diese Wechselwirkung ermöglicht die Entwicklung einer bildlichen Darstellung des Inneren der Ribosomen – theoretisch. Entscheidend ist die Kenntnis des Winkels, in dem die Röntgenstrahlen abgelenkt werden. An dieser Stelle kam die Forschungsarbeit von Thomas Steitz, der heute an der Yale Universität in New Haven (USA) arbeitet, ins Spiel. Ihm gelang es durch den Vergleich mit elektronenmikroskopischen Bildern der Ribosomen, die Phasenwinkel der abgelenkten Röntgenstrahlen zu ermitteln. So gelang es schließlich, die ersten Strukturmodelle von Ribosomen herzustellen. Dabei konzentrierte sich Steitz zunächst auf die größere Untereinheit der Ribosomen. Die Aufklärung der inneren Struktur der kleineren Untereinheit gelang dann dem indisch-britischen Wissenschaftler Venkatraman Ramakrishnan, der am MRC Laboratorium für Molekularbiologie in Cambridge (Großbritannien) arbeitet.

Dabei ist das Verständnis des inneren Aufbaus der Ribosomen nicht nur von rein theoretischem Interesse, sondern von enorm praktischer Bedeutung. So können beispielsweise die im Innern von Bakterien arbeitenden Ribosomen, die für den Menschen schädliche Proteine erzeugen, gezielter durch maßgeschneiderte Antibiotika angegriffen werden.

Für diesen Einblick in die Übersetzungsleistung der Ribosomen wurden die drei beteiligten Wissenschaftler gestern mit dem Nobelpreis ausgezeichnet.

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October 10, 2008

Nobelpreis für Chemie des Jahres 2008 für „grünes Leuchten“ vergeben

Nobelpreis für Chemie des Jahres 2008 für „grünes Leuchten“ vergeben

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Veröffentlicht: 20:20, 10. Okt. 2008 (CEST)
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Pressekonferenz zur Verkündung der Preisträger des Nobelpreises für Chemie 2008

Stockholm (Schweden), 10.10.2008 – Der diesjährige Nobelpreis für Chemie wurde zu je einem Drittel an die Biologen Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien für die Entdeckung und Erforschung des grün fluoreszierenden Proteins GFP vergeben. Die Königlich-Schwedische Wissenschaftsakademie gab die diesjährigen Gewinner des Chemie-Nobelpreises am Mittwoch, den 8. Oktober bekannt.

Struktur des GFP (Bändermodell)

Das unter UV- oder blauem Licht hellgrün leuchtende Protein GFP wurde erstmals im Jahre 1962 von Osamu Shimomura, Marine Biological Laboratory in Woods Hole (USA), in der Qualle Aequorea victoria entdeckt und isoliert und gehört seitdem zu den wichtigsten Werkzeugen der Biowissenschaften. Martin Chalfie von der Columbia University in New York entwickelte das erste gentechnische Verfahren für den Einsatz von GFP als Farbmarker. Roger Tsien von der University of California in San Diego klärte anschließend die chemische Struktur von GFP und die chemisch-physikalischen Grundlagen des Fluoreszierens auf.

Das GFP wird an andere Proteine gekoppelt, indem sein Genbauplan neben das Gen des Zielproteins eingeschleust wird. Leuchten dann die zu untersuchenden Zellen unter UV-Licht hellgrün, so zeigt das, dass beide Proteine hergestellt wurden. So lassen sich beispielsweise die Entwicklung von Nervenzellen im Gehirn, das Wachsen von Tumorzellen, die Ausbreitung von Krebszellen oder die Entwicklung der Alzheimer-Krankheit besser beobachten. Auch das Studieren von Insulin produzierenden Betazellen in einem Embryo ist eine Anwendung der Entdeckung. GFP ist ein kleines, zylinderförmiges Eiweißmolekül aus 238 Bausteinen, so genannten Aminosäuren. Dass das Protein überhaupt leuchten kann, liegt an einem so genannten Chromophor, einer chemischen Verbindung, die durch Licht einer bestimmten Wellenlänge angeregt wird, dessen Energie absorbiert und das Licht anschließend in einer anderen Wellenlänge wieder abstrahlt.


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October 10, 2007

Gerhard Ertl erhält den Nobelpreis für Chemie

Gerhard Ertl erhält den Nobelpreis für Chemie

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Veröffentlicht: 23:46, 10. Okt. 2007 (CEST)
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Stockholm (Schweden), 10.10.2007 – Gerhard Ertl wird mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet. Er erhält ihn für „seine Studien über chemische Prozesse auf festen Oberflächen“. Die Oberflächenchemie ist zum Beispiel für den Bau von Katalysatoren wichtig.

Geboren am 10. Oktober 1936 in Stuttgart studierte Ertl von 1955 bis 1961 an der TU Stuttgart, der Universität in Paris, der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München und wiederum an der TU Stuttgart, wo er 1961 sein Physik-Diplom machte. Promoviert hat er 1965 an der TU München, wo er sich auch 1967 habilitierte. 1968 bis 1986 war er Professor und Direktor der Institute für chemikalische Physik an der TU Hannover und der LMU München. Von 1986 an war er bis zu dem Eintritt in den Ruhestand im Jahre 2004 der Direktor der Abteilung für physikalische Chemie des Fritz-Haber-Instituts der Max-Planck-Gesellschaft in Berlin. Gerhard Ertl gehört zu den am meisten zitierten Forschern in der Liste von Thomson Scientific (früher: Institute for Scientific Information (ISI)), ein Zeichen dafür, dass er in der Fachwelt auch schon vor der Nobelpreisverleihung ein hohes Ansehen genoss.

Ertl war sehr überrascht, dass er den Nobelpreis erhielt, da gestern bereits der Nobelpreis für Physik auch an einen Deutschen, Peter Grünberg, vergeben worden war. „Ich hoffe, dass der Nobelpreis mein Leben nicht zu sehr verändern wird. Aber alle Preisträger sagen mir, dass er das tut“, äußerte sich Gerhard Ertl, nachdem er den Anruf aus Stockholm in seinem Institut in Berlin erhalten hatte.

Mit seiner Arbeit legte der Physiker die Grundlagen zur modernen Oberflächenchemie. Seine Arbeit findet Anwendungen in vielen industriellen Verfahren, kann aber auch erklären, was beim Rosten von Eisen vor sich geht. Die Wirkung von Katalysatoren in Fahrzeugen lässt sich damit ebenso erklären wie die Funktion moderner Brennstoffzellen oder der Abbau der Ozonschicht. Auch in der Halbleiterindustrie finden die Verfahren Ertls Anwendung.

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October 4, 2006

Chemie-Nobelpreis an US-Biochemiker

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Chemie-Nobelpreis an US-Biochemiker

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Artikelstatus: Fertig 22:12, 4. Okt. 2006 (CEST)
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Stockholm (Schweden), 04.10.2006 – Die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften hat am Mittag den Träger des Nobelpreises für Chemie 2006 bekannt gegeben. Der Preis geht an den US-amerikanischen Biochemiker Roger Kornberg für seine Studien über die molekulare Grundlage der Transkription in Eukaryoten. Kornberg, geboren 1947, ist Medizin-Professor an der Stanford University in Stanford, Kalifornien. Der Preis wird am 10. Dezember in Stockholm verliehen und ist mit 1,1 Millionen Euro dotiert.

RNA Polymerase

Kronberg gehört zu den Chemikern, die wesentlich zur Erforschung der Grundprozesse des Lebens beigetragen haben. Sein Forschungsgebiet ist der Transkriptionsprozess, mit dem auf molekularer Ebene die in der DNS (also auf den Chromosomen) gespeicherten Informationen ausgelesen und anschließend innerhalb der Zelle zur Produktion von Proteinen benutzt werden. Der genetische Code des Zellkerns wird auf diese Weise (durch Transkription) spiegelbildlich umgeschrieben und in Form der so genannten Messenger-RNS „ausgegeben“. Dazu muss die als Doppelhelix vorliegende DNS zunächst aufgetrennt und ausgelesen werden. Dies geschieht durch spiegelbildliche Reproduktion der Basensequenz auf dem DNS-Strang. Diese Kopien (messenger-RNA, kurz mRNA) verlassen nun den Zellkern und liefern den Produktionszentren von Proteinen innerhalb der Zelle die Information, welche Aminosäuren in genau welcher Reihenfolge verkettet werden sollen, um ein bestimmtes Molekül zu erzeugen. Am Ende des Prozesses stehen große Eiweißmoleküle, eben die Proteine, die die Stoffwechselprozesse des Körpers aller Lebewesen mit Zellkern und Zellmembran – Eukaryonten oder Eukaryoten genannt – steuern. Die besondere Aufmerksamkeit Kronbergs galt dabei einem Enzym, das diesen Prozess der Weitergabe von Information überwacht, der RNA-Polymerase. Wie im wahrsten Sinne elementar das einwandfreie Funktionieren dieses Prozesses ist, der von der RNS-Polymerase überwacht wird, zeigt das Beispiel „Knollenblätterpilz“: Sein Gift blockiert genau dieses Enzym, die RNA-Polymerase. Der Transkriptionsprozess kommt zum Erliegen. Innerhalb weniger Tage führt das Gift dieses und anderer Pilze zum Tode.

Schematische Darstellung eines RNA-Abschnitts

So ungewöhnlich komplex der Forschungsgegenstand an sich schon ist, so außergewöhnlich waren auch die Methoden, mit denen Kronberg den Einzelheiten dieses biochemischen Grundprozesses nachspürte. Aus den stofflichen Bestandteilen der an dem Prozess der Transkription beteiligten Moleküle stellte Kronberg Kristalle her und fotografierte sie mit Hilfe von Röntgenstrahlen. Durch diese so genannten „Schnappschüsse des Lebens“ war es Kronberg im Jahr 2000 gelungen, die chemischen Reaktionen auf engstem zellulären Raum fotografisch abzubilden und damit zugänglich für die Forschung zu machen. Er eröffnete so bahnbrechende Einblicke in die Welt der biochemischen Grundprozesse in jeder einzelnen Zelle von ein- und mehrzelligen Lebewesen – also eigentlich fast aller Lebewesen.

Diese wissenschaftliche Leistung wurde vom Nobelpreiskomitee für preiswürdig befunden, das schon 1959 den Vater des diesjährigen Nobelpreisesträgers für Chemie für eine Leistung im gleichen Fachgebiet mit der höchsten wissenschaftlichen Auszeichnung geehrt hatte: Arthur Kronberg hatte den Prozess der Vervielfältigung der im Zellkern liegenden DNA erforscht. Diese Vervielfältigung ist notwendig, damit bei der Zellteilung beide Tochterzellen über die gleichen Erbinformationen verfügen.

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October 5, 2005

Der Nobelpreis für Chemie 2005 geht an Yves Chauvin, Robert Grubbs und Richard Schrock

Der Nobelpreis für Chemie 2005 geht an Yves Chauvin, Robert Grubbs und Richard Schrock

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Stockholm (Schweden), 05.10.2005 – Der Nobelpreis für Chemie 2005 geht an Yves Chauvin, Robert H. Grubbs und Richard R. Schrock. Der französische Forscher Chauvin und die beiden US-amerikanischen Forscher Grubbs und Schrock erhalten je ein Drittel des mit umgerechnet 1,1 Millionen Euro (Zehn Millionen Kronen) ausgezeichneten Preises „für ihre Forschungen zur Metathese in organischen Synthesen“. Bei der Metathese werden Kohlenstoff-Doppelbindungen mit Hilfe spezieller Katalysatoren gebrochen und neue Verbindungen erstellt. Durch diese Art der Reaktion ist es möglich geworden, effizientere, einfacher zu handhabende und umweltfreundlichere Synthesemethoden zu entwickeln.

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December 10, 2004

Chemienobelpreis für den Proteinabbau in der Zelle

Chemienobelpreis für den Proteinabbau in der Zelle

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Artikelstatus: Fertig
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Die Zeremonie fand im Konzerthaus Stockholm statt

Stockholm (Schweden), 10.12.2004 – Heute wurde in Stockholm der Nobelpreis für Chemie erstmalig seit seinem Bestehen an zwei Wissenschaftler aus Israel verliehen.

Die beiden Forscher der Technischen Hochschule in Haifa Aaron Ciechanover und Avram Hershko bekamen den begehrten Preis gemeinsam mit dem Amerikaner Irwin Rose für ihre Entdeckung des Abbaus ubiquitin-markierter Proteine in der Zelle.

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